Страница 5 из 84
0¾ л 1. Какие молекулы называют биополимерами?
■3тг 2. Все ли необходимые аминокислоты синтезирует наш организм?
3. Каким образом аминокислоты связываются в полипептид?
4. Что называют первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурами белка? Какова функция этих структур?
§ 4. Свойства и функции белков
Свойства белков. Различные комбинации аминокислот придают белкам широкий спектр физико-химических свойств.
Большинство белков содержат много гидрофильных аминокислот и поэтому хорошо растворимы в воде, они биологически активны только в растворах. Некоторые белки содержат много гидрофобных аминокислот и нерастворимы в воде.
Одни белки весьма устойчивы к температурным и химическим воздействиям, другие — крайне неустойчивы и при ничтожных изменениях в окружающей среде изменяют свою пространственную структуру. Эта их способность лежит в основе раздражимости — умения живых организмов адекватно реагировать на изменение внешних условий. На поверхности молекул белков может сосредоточиваться электростатический заряд. Его величина зависит от аминокислотного состава белка, это позволяет разделять белки на группы в электрическом поле (при электрофорезе, рис. на с. 197).
Белки способны функционировать только в узком диапазоне температур и кислотности среды (рН), благоприятном для жизни организмов. При сильном повышении температуры,
Денатурация белка: цветом выделены связи, формирующие третичную структуру
химическом воздействии или облучении слабые связи, отвечающие за структуру белка, разрушаются, и белок теряет биологическую активность. Утрата белковыми молекулами своей пространственной структуры называется денатурацией. При денатурации первичная структура сохраняется, и в благоприятных условиях белок восстанавливает пространственную организацию — ренатурируется. Необратимая денатурация ряда белков нашего организма происходит уже при 43 °С, поэтому заболевания, сопровождающиеся повышением температуры, представляют серьезную опасность.
Полная денатурация белка с нарушением вторичной и третичной структуры наблюдается, например, при варке яиц. Денатурацию белков вызывает также и кислотная среда желудка. Денатурированные в вытянутые цепи белки становятся доступными для расщепления пищеварительными ферментами. Под действием молочнокислых бактерий повышается кислотность молока, молочный белок денатурирует и теряет растворимость — молоко скисает.
Сворачивание в спираль и приобретение третичной структуры происходит по мере удлинения белковой цепи в процессе ее синтеза, поэтому зачастую невозможно восстановление денатурированных сложных белков, даже если их первичная структура сохранена.
Функции белков. В клетках организмов белки выполняют множество важных функций.
С т р у к т у р н а я (с т р о и т е л ь н а я) ф у н к ц и я. Белки входят в состав клеточных мембран, образуют коллаге-новые волокна соединительных тканей — сухожилий, хрящей, а также костей и кожи. У высших животных на долю коллагенов приходится до трети белковой массы. По мере старения в коллагене образуется все больше ковалентных связей, хрящи теряют пластичность, а кости становятся ломкими. Переплетенные многожильные структуры белков кератинов придают прочность волосам и ногтям человека, перьям птиц, копытам и рогам животных; белки фиброины составляют основу шелка и паутины.
К а т а л и т и ч е с к а я ф у н к ц и я — одна из главных функций белков. Тонкая организация живой клетки не позволяет ей содержать бурно реагирующие вещества в заметных концентрациях или существенно повышать температуру, как это делают в лабораториях с целью ускорения химических
Геометрия активного центра ферментов точно соответствует форме молекул
реакций. Тем не менее клетка ведет активную жизнедеятельность. Она расщепляет и окисляет поступающие извне вещества, синтезирует органические соединения.
Сахароза
СЮ
/Ѵ/LVЛ
ФЕРМЕНТ \
Для ускорения химических реакций организмы используют белки-катализаторы. Их называют ферментами, или энзимами. В большинстве клеток их многие сотни. С участием ферментов реакции идут быстрее в 10е—1018 раз. Например, молекула уреазы за 1 мин расщепляет до 30 тыс. молекул мочевины, в отсутствие фермента на это понадобилось бы около 3 млн лет. Ускоряя химические реакции, ферменты остаются неизменными и не расходуются. Процессы расщепления и синтеза требуют участия групп ферментов, составляющих биохимические «конвейеры».
Глюкоза
О ♦
'фермент
Каждый фермент выполняет только свои специфические функции. Ферменты, расщепляющие жиры, не действуют на белки или крахмал. В свою очередь другие ферменты расщепляют только крахмал или только белки.
Активный центр фермента соответствует форме реагирующих молекул, как перчатка — руке, обеспечивая максимальное сближение молекул, их строго определенную взаимную ориентацию и как следствие — интенсивное взаимодействие. Точное соответствие структуры активного центра ферментов строению катализируемых соединений поражает не одно поколение ученых. Без ферментов реакции идут существенно медленней: молекулам редко удается столкнуться нужными частями и сохранять свое положение до завершения химической реакции.
При денатурации белка с нарушением пространственной структуры исчезают и его каталитические способности.
Р е г у л я т о р н у ю ф у н к ц и ю в организмах осуществляют гормоны (<греч. hormon движущий), многие из них являются белками. Под их контролем протекают практически все процессы жизнедеятельности. Белковый гормон инсулин, синтезируемый поджелудочной железой, активирует белки-переносчики, осуществляющие транспорт глюкозы в клетки. Если не хватает инсулина, глюкоза остается в крови с избытком, а клетки голодают. В этом причина заболевания сахарным диабетом.
Существуют и небелковые гормоны. Так, адреналин усиливает сокращения сердца, поднимает артериальное давление, повышает потребление кислорода и концентрацию в крови глюкозы (активирует ферменты, расщепляющие гликоген до глюкозы).
В живых организмах белки выполняют девять основных функций
Д в и г а т е л ь н а я ф у н к ц и я. Особые сократительные белки обеспечивают все виды движения клеток и организма в целом. Они участвуют в перемещении мембранных пузырьков в цитоплазме клеток (динеин, кинезин), мерцании ресничек и вращении жгутиков у простейших, сокращении мышц у человека и животных. Сократительные белки раскрывают и закрывают цветки некоторых растений (росянки, мимозы). На совершение движений расходуется энергия молекул АТФ (аденозинтрифосфорной кислоты, см. § е).
Т р а н с п о р т н а я ф у н к ц и я. Белки участвуют в активном переносе веществ через клеточные мембраны. Транспортные белки перемещают в цитоплазму клетки молекулы РНК, синтезированные в ядре. В состав эритроцитов крови входит белок гемоглобин. В капиллярах сосудов легких он присоединяет кислород и доставляет его ко всем клеткам организма. Цитохромы митохондрий и хлоропластов переносят электроны.
С и г н а л ь н у ю ф у н к ц и ю белки выполняют благодаря способности изменять свою структуру в ответ на изменение внешних условий. Белки-рецепторы обычно встроены в наружную мембрану. Они передают в клетку сигналы о температурных, световых, химических и механических воздействиях.
З а щ и т н а я ф у н к ц и я. При попадании в организм бактерий, вирусов, чужеродных белков лимфоциты синтезируют особые белки — антитела, которые распознают эти вредные компоненты и образуют в соединении с ними нетоксичный комплекс, который затем выводится из организма или переваривается специальными клетками. Этот механизм лежит в основе иммунитета. С целью предупреждения заболеваний людям и животным вводятся вакцины ослабленных или убитых бактерий и вирусов. Болезнь не возникает, но клетки вырабатывают антитела, надежно защищающие организм многие годы.
Свертывание крови — сложная ферментативная защитная реакция, в которой участвуют клетки стенок сосуда, тромбоциты и белки плазмы крови. В процессе свертывания растворенный в плазме крови белок фибриноген переходит в нерастворимый белок фибрин, составляющий основу сгустка крови, закрывающего дефект сосуда.
Э н е р г е т и ч е с к у ю ф у н к ц и ю белки выполняют лишь в крайних случаях, когда другого «топлива» нет.
З а п а с а ю щ у ю ф у н к ц и ю осуществляют, например, белки эндосперма растений: глиадин пшеницы, гордеин ячменя, зеатин кукурузы, легумины бобовых. При прорастании семян аминокислоты этих белков используются в качестве строительного материала.