Страница 4 из 84
Более сложные полисахариды, как и целлюлоза в растениях, выполняют структурную функцию — придают прочность и эластичность сухожилиям и хрящам животных. Хитин (<греч. chiton одежда) составляет основу клеточных стенок грибов, внешнего скелета насекомых и ракообразных.
Липиды — разнообразные по строению жироподобные вещества, почти нерастворимые в воде (гидрофобные), но хорошо растворимые в неполярных растворителях (хлороформе, метаноле). Наиболее распространенные липиды: воски, нейтральные жиры, фосфолипиды и стероиды.
Воски — соединения (сложные эфиры) жирных кислот и спиртов. Поверхность многих растений покрыта восковым налетом, защищающим от ультрафиолета и механических повреждений. Воск у растений регулирует также и водный баланс: сохраняет влагу и не пропускает внутрь лишнюю воду. Пчелы и шмели используют воск из своих восковых желез для постройки сот. У животных воск покрывает перья и шерсть, входит в состав мозга, желчных протоков печени, стенок лимфатических узлов.
Нейтральные жиры — соединения (сложные эфиры) глицерина (трехатомного спирта) и трех молекул жирных кислот, каждая из которых имеет гидрофильную карбонильную группу и длинный гидрофобный углеводородный «хвост» (см. рис. на с. 14). К нейтральным жирам относится большинство животных и растительных жиров.
Содержание жиров в клетках обычно около 5—15 %, но в запасных тканях мелкодисперсная эмульсия жировых капель
H
Три остатка жирной кислоты
Строение молекулы нейтрального жира
может занимать до 90 % объема клетки. Основная функция жиров — энергетическая. При расщеплении нейтральных жиров до СО2 и Н2О выделяется вдвое больше энергии (около 40 кДж/г), чем при расщеплении углеводов. Жиры могут обеспечивать организм человека энергией в среднем около нескольких недель, а запаса гликогена хватает не более чем на сутки. Однако энергию, запасенную в углеводах, организм способен пустить по назначению быстрее: она является оперативным запасом.
При расщеплении 1 кг жира образуется более литра воды. Благодаря запасам жира в горбах верблюды могут не пить 10—12 дней, а медведи, ежи, сурки во время зимней спячки обходятся без воды несколько месяцев. У растений (подсолнечника, грецкого ореха) жиры сосредоточены в семенах. Они необходимы проростку в качестве начального источника энергии.
Жиры плохо проводят тепло и поэтому используются организмами для защиты от переохлаждения. Слой подкожного жира у китов, обитающих в северных морях, может достигать
1 метра. Другая функция жиров — растворять необходимые для жизнедеятельности гидрофобные органические вещества (витамины и пр.).
Фосфолипиды образуют клеточные мембраны, по строению они сходны с нейтральными жирами, только вместо одной из жирных кислот — остаток фосфорной кислоты. Их молекулы напоминают головастиков, «головки» гидрофильны, а «хвосты» — гидрофобны. В водной среде молекулы липидов слипаются гидрофобными «хвостами» (такое расположение для них энергетически выгодно), образуя двойной липидный слой.
Стероиды выполняют в организмах регулирующие функции.
К ним относятся гормоны эстроген, прогестерон, тестостерон, кортикосте-рон, кортизон и др., витамин D, а также холестерин — компонент мембран клеток животных.
Клеточные мембраны образованы двойным слоем (бислоем) фосфолипидов
1. Расскажите о свойствах и функциях простых сахаров.
15
§ 3. Биополимеры. Белки, их строение
2. В каких организмах запасающую энергетическую функцию выполняет гликоген, а в каких — крахмал?
3. Чем сходны пищевой сахар, древесина, панцирь членистоногих?
4. Почему организм запасает энергию в двух формах — в виде углеводов и жиров?
5. Каковы основные функции липидов?
§ 3. Биополимеры. Белки, их строение
Основная часть органических соединений — биологические полимеры (<греч. poly много + meros часть). К ним относят белки, нуклеиновые кислоты и полисахариды (углеводы). В клетках растений преобладают углеводы, а в животных клетках больше белков.
Строение белков, или протеинов (<греч. protos первый, важнейший), напоминает длинную цепь, каждым звеном которой является определенная аминокислота. Все живое взаимосвязано процессами питания. Несмотря на различия в строении белков, все организмы для их синтеза используют 20 одних и тех же аминокислот, 8 из них не могут синтезироваться организмом человека и должны поступать с пищей — их называют незаменимыми. Некоторые белки (казеин молока, миозин мышц) содержат все аминокислоты, другие (в молоках рыб) — менее половины.
Для небольшого белка из 250 аминокислот, каждая из которых — одна из 20, получается 20250 (примерно 10325) возможных молекул! Это громадная величина: в звездах и планетах видимой части Вселенной (более 13 млрд световых лет) «всего лишь» 1080 электронов. Удивительно, что из огромного множества возможных комбинаций аминокислот образованы именно функциональные белки, необходимые для жизни.
Молекулы аминокислот, составляющие белки, различаются боковыми цепями атомов (радикалами R)
Циклические NH.—СН — С00Н
CH,
<-
фенил-
аланин
Общая формула аминокислот
NH—CH — COOH
Серосодержащие
NH-CH-C00H
SH
цистеин
Кислые
кґ
NH-
-CH
COOH
C"’
COOH
аспаргин,
две COO H-группы
Нейтральные NH — CH — COOH
H
глицин, одна NH2 и одна COOH-грулпа
Основные NH— СН-С00Н
2 I
(CH2)4
nh2
лизин, две NH2-группы
Ri R2 Образование
“ ' іидной
связи
О Н
Относительная молекулярная масса белков достигает десятков тысяч; инсулина — 5 700, а гемоглобина — 65 000. Эти гигантские соединения, включающие в среднем 300—500 аминокислот (тысячи атомов), называют макромолекулами.
Аминокислоты амфотерны: они способны проявлять как кислотные, так и основные свойства. В состав каждой аминокислоты кроме специфического только для нее радикала R входит кислотная (карбоксильная) группа СООН и аминогруппа NH2, придающая ей основные свойства (в кислых и основных аминокислотах этих групп больше одной). Под действием ферментов карбонильная группа одной аминокислоты может взаимодействовать с аминогруппой другой аминокислоты с образованием так называемой а-пептидной связи, поэтому белки называют еще полипептидами.
В искусственных условиях вне клетки без участия ферментов среди разнообразных возникающих химических связей между различными группами атомов аминокислот лишь незначительное количество связей могут оказаться а-пептидными. Такие соединения не имеют биологической активности и белками не являются, появление белков наблюдается только в живых организмах.
Последовательность аминокислот в белке называют первичной структурой. В виде вытянутой цепи белок не в состоянии выполнять свои специфические функции. Следующие друг за другом аминокислоты в белке образуют или спиральные структуры (а-спирали), или складки (так называемые Р-структуры, которые собираются в складчатые листы-гармошки). Такую пространственную организацию (укладку) полипептидной цепи называют вторичной структурой. Но и этой сложной формы белкам недостаточно для выполнения всех своих функций.
В большинстве белков элементы вторичной структуры (а-спирали, P-структуры и неупорядоченные участки) дополнительно уложены с образованием третичной структуры. Глобулярные (<лат. globulus шарик) белки уложены в клубок (или глобулу). Каждый белок образует свою характерную глобулу, со своими изгибами и петлями. При средней длине белковой цепи 100—200 нанометров (1нм=10-9 м) диаметр глобулы всего 5—7 нм. Третичная структура фибриллярных (<лат. fibrilla нить) белков образует пучки нитей или слои.
Для приобретения своих специфических свойств некоторые белки образуют структуры более высокого порядка. В четвертичной структуре последовательно соединены несколько глобул
ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА -ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ АМИНОКИСЛОТ
ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА -УКЛАДКА В СПИРАЛЬ
ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА УКЛАДКА В ГЛОБУЛУ
ЧЕТВЕРТИЧНАЯ
СТРУКТУРА
Структура белка гемоглобина (в третичной и четвертичной структурах красным цветом выделен железосодержащий пигмент гем)
(или фибрилл). Так, белок гемоглобин состоит из четырех глобулярных субъединиц (каждая несет группу гема с ионом железа).
Формирование правильной пространственной структуры происходит по мере синтеза белковой цепи (последовательного присоединения аминокислот), на каждом этапе сборки белка соблюдается правило минимума потенциальной энергии: гидрофобные участки прячутся внутрь, а гидрофильные — вытесняются наружу; заряды разного знака максимально сближаются (например, NH3 + и COO-). Если по какой-либо причине эти правила укладки нарушаются, то белок оказывается неактивным или даже опасным для организма. Инфекционные белки-прионы (<англ. protein infections particles) отличаются от нормальных белков-прионов только вторичной и третичной структурой, но вызывают у человека и млекопитающих неизлечимые заболевания центральной нервной системы («коровье бешенство»).